L’hémoglobine(HbA) est une métalloprotéine présente dans les globules rouges qui permet de transporter le dioxygène. Métalloprotéine signifie qu’elle contient des ions ferreux. Ce sont ces ions ferreux qui permettent à l’hémoglobine de transporter le dioxygène dans l’organisme.

L’hémoglobine représente 35% d’un globule rouge chez un mammifère mais 96% de leur matière sèche. Chaque molécule d’hémoglobine peut fixer 4 molécules d’oxygène. L’hémoglobine du sang peut transporter 1,34 mL d'O2 par gramme de protéine, ce qui lui permet de transporter 70 fois plus d'oxygène que la quantité d'O2 dissoute dans le sang. L'hémoglobine intervient aussi dans le transport d'autres gaz que l'oxygène. Elle assure notamment le transport d'une partie du dioxyde de carbone CO2 produit par la respiration cellulaire vers les poumons afin de l’expirer.

L'hémoglobine est formée de 2 parties : un pigment porphyrique appelé l'hème et une partie protéique appelée globine. On la symbolise par « Hb ». Une molécule d'hème est constituée d'un ion fer complexé par une porphyrine.

La globine est formée de quatre chaines dont 2 α et 2 β. Chez l'adulte, les deux chaînes α sont composées de 141 acides aminés chacune et les deux chaînes β de 146 acides aminés chacune (ce qui donne un total de 574 acides aminés pour l'hémoglobine). Chacune de ces chaînes est associée à un groupement prosthétique : l'hème.

 

Représentation d'une hémoglobine A humaine montrant les quatre hèmes en vert, avec le cation de fer en orange

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

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                 d'après Wikipédia, page sur l'hémoglobine

                                                                                                              

L’ion Fer (ion Fe2+) présent au cœur de la molécule d’hémoglobine sert à transporter le dioxygène. En effet le Fer permet une interaction réversible avec le dioxygène. On parle d’oxyhémoglobine.

 

L’équation de la réaction hémoglobine /O2 : Hb(O2)2 + 2 O2   ⇌  Hb(O2)4

 

Pour pouvoir exécuter sa fonction l’hémoglobine existe sous 2 formes : tendue (T) appelée désoxyhémoglobine et relâchée (R) appelée oxyhémoglobine. La forme tendue ne favorise pas l’accrochage de l’oxygène tandis que la forme relâchée favorise l’accrochage de l’O2.

Elle est sous la forme T lorsqu’elle se trouve dans un milieu où le ph est faible (acide), où il y a une forte concentration en CO2, c’est-à-dire à proximité des organes (là ou l’hémoglobine se doit de libérer le dioxygène). Elle est sous sa forme R lorsqu’elle se trouve dans un milieu où le ph est élevé, où il y a une faible pression artérielle en CO2, c’est-à-dire dans les alvéoles pulmonaires (là où l’hémoglobine se ravitaille en O2). Le passage d’une forme à l’autre est dite coopérative, c’est-à-dire allostérique : en effet lorsque l’O2 se fixe à l’hémoglobine T, il y a un changement de forme qui se met en place et se propage progressivement aux sous-unités adjacentes de l’hémoglobine dont l’affinité avec l’O2 augmente progressivement au cours de la transformation de la forme T à R. Quand la transformation inverse se produit, c’est ce phénomène qui permet la libération de l’O2 dans les organes car les sous unités deviennent de moins en moins favorables à l’O2 dans ce cas.

 

 

 

 

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